Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothermales profondes

Résumé : Les hémoglobines en bicouches hexagonales du vestimentifère Riftia pachyptila des sources hydrothermales profondes de la dorsale du Pacifique Est, ont la propriété de lier et transporter simultanément de l'oxygène et du sulfure d'hydrogène (H2S) des branchies du ver aux bactéries endosymbiotiques sulfo-oxydantes qu'il héberge. Ces dernières relarguent des composés organiques qu'elles synthétisent par chimiosynthèse à partir de H2S, O2 et CO2. Ces composés sont directement assimilables par leur hôte. Pour comprendre comment la fonction de fixation de H2S est apparue et a été maintenue au cours de l'évolution nous avons caractérisé (cloné et séquencé) la famille multigénétique des hémoglobines de Riftia pachyptila. L'étude de l'évolution moléculaire de ces globines montre que les paralogues de cette famille ont des vitesses évolutives différentes: les deux globines impliquées dans la fixation de H2S grâce à la présence de résidus cystéine libre présentent des vitesses évolutives plus lentes (forte pression de sélection)que les autres globines impliquées dans le seul transport de l'oxygène. l'environnement moléculaire des cystéines est fortement conservé dans les globines orthologues des espèces d'annélides fixant ou non le sulfure d'hydrogène. L'analyse des substitutions synonymes et non-synonymes entre globines orthologues montre que le site occupé par la cystéine chez les annélides des milieux réduits et occupé par d'autres acides aminés chez les annélides des milieux oxydés, est sous sélection positive chez les espèces vivant dans des milieux sans H2S. En confrontant ces résultats aux contraintes sélectives (présence de H2S) des milieux intertidaux, hydrothermaux et terrestres, nous avons proposé un scénario évolutif qui suggère que la fonction de fixation de H2S via une cystéine libre a été perdue chez les annélides modernes des milieux dans H2S (relaxation des contraintes suivie de sélection positive). La perte des cystéines libres suggère que cette adaptation aux milieux réduits (riches en H2S) est un caractère plésiomorphe, et que par conséquent l'ancêtre des annélides aurait pu vivre dans un environnement réduit.
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Thèse
Biologie moléculaire. Paris 6, 2003. Français
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Contributeur : Novelenn Louise <>
Soumis le : mercredi 11 février 2015 - 11:16:34
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Document(s) archivé(s) le : mardi 12 mai 2015 - 11:35:15

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Xavier Bailly. Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothermales profondes. Biologie moléculaire. Paris 6, 2003. Français. 〈tel-01112979〉

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