Structural insight into the role of the PAS domain for signal transduction in sensor-kinase BvgS - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue Journal of Bacteriology Année : 2021

Structural insight into the role of the PAS domain for signal transduction in sensor-kinase BvgS

Elian Dupré
  • Fonction : Auteur
Bernard Clantin
  • Fonction : Auteur
Youhua Yuan
  • Fonction : Auteur
Sophie Lecher
  • Fonction : Auteur
Elodie Lesne
  • Fonction : Auteur
Rudy Antoine
  • Fonction : Auteur
Vincent Villeret
  • Fonction : Auteur

Résumé

The two-component system BvgAS controls the virulence regulon in Bordetella pertussis. BvgS is the prototype of a family of sensor histidine-kinases harboring periplasmic Venus flytrap (VFT) domains. The VFT domains are connected to the cytoplasmic kinase moiety by helical linkers separated by a Per-ARNT-Sim (PAS) domain. Antagonism between the two linkers, as one forms a coiled coil when the other is dynamic and vice versa, regulates BvgS activity. Here we solved the structure of the intervening PAS domain by X-ray
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Dates et versions

hal-03401949 , version 1 (25-10-2021)

Identifiants

  • HAL Id : hal-03401949 , version 1

Citer

Elian Dupré, Bernard Clantin, Youhua Yuan, Sophie Lecher, Elodie Lesne, et al.. Structural insight into the role of the PAS domain for signal transduction in sensor-kinase BvgS. Journal of Bacteriology, 2021. ⟨hal-03401949⟩
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