Role of disulfide bridges in the hairpin fold of androctonin. Structure–activity relationships.

Rôle des ponts disulfure dans le repliement en épingle à cheveux de l’androctonine. Relations structure–activité

Nicolas Mandard , Henri Labbé , Pedro da Silva , Charles Hetru , Céline Landon (1) , Francoise Vovelle (1)

1 CBM - Centre de biophysique moléculaire

Androctonin is a 25-residue antibacterial peptide extracted from the hemolymph of the scorpion Androctonus australis. In order to understand the structural requirements for hairpin fold and for interactions with the bacterial membrane, we have analysed the chemical shifts and the nOes of three synthetic androctonin mutants for which the disulfide bridges were selectively removed.

L’androctonine est un peptide antibactérien de 25 résidus extrait de l’hémolymphe du scorpion Androctonus australis. Afin de mettre en évidence les déterminants structuraux nécessaires pour le maintien du repliement en épingle à cheveux et pour l’interaction avec la membrane bactérienne, nous avons analysé les déplacements chimiques et les nOes de trois mutants synthétiques de l’androctonine, dans lesquels les ponts disulfure ont été sélectivement supprimés.

Domaines: Sciences du Vivant [q-bio]

Nicolas Mandard, Henri Labbé, Pedro da Silva, Charles Hetru, Céline Landon, et al.. Rôle des ponts disulfure dans le repliement en épingle à cheveux de l’androctonine. Relations structure–activité. Comptes rendus de l’Académie des sciences. Série IIc, Chimie, 2001, 4 (10), pp.735-738. ⟨10.1016/S1387-1609(01)01297-X⟩. ⟨hal-02120976⟩