La stabilité thermique d’émulsion d’agrégats de protéines sériques est modulée par la présence d’une faible proportion de caséines.
Résumé
Les protéines sériques sont des tensioactifs naturels utilisés pour émulsifier et stabiliser les émulsions laitières. Ces dernières doivent résister à certains traitements technologiques comme les traitements thermiques utilisés pour réduire les populations microbiennes. Or, à concentration en protéine sérique élevée (>4%) les émulsions sont sujettes à des déstabilisations comme la floculation, la coalescence, ou la gélification. Pour ralentir ces phénomènes de déstabilisation, les industriels ont coutume d’utiliser des additifs non laitiers ce qui est incompatible avec la tendance Clean LABEL dans laquelle ils se sont engagés et qui cherche à faire disparaitre les additifs des étiquettes des produits laitiers. Il a été montré que l’utilisation d’agrégats de protéines sériques (APS) permettait d’améliorer la stabilité thermique des émulsions à concentration en protéine élevée [1]. Cependant, le mécanisme sous-jacent n’est pas clairement établi si ce n’est que les agrégats de protéines sériques sont plus stables aux traitements thermiques que les protéines sériques natives. De plus, les ingrédients industriels de protéines sériques qui sont utilisés pour réaliser les APS contiennent aussi des protéines mineures comme les caséines dont le rôle n’est que rarement évoqué. Pourtant la compétition pour l’interface des globules gras entre les caséines et les protéines solubles est bien connue [2,3].
Pour progresser dans la compréhension du mécanisme de stabilisation des émulsions par les APS obtenus à partir d’un ingrédient industriel, la stabilité thermique d’émulsions reconstituées avec 30% de matière grasse laitière anhydre, 3% à 8% d’APS et 0,1 à 1% de caséines a été testée. La stabilité des émulsions a été appréciée à deux échelles avant et après traitement thermique de 1 à 30 min à 120 °C, macroscopique (observation visuelle) et microscopique (granulométrie et microscopie confocale). L’étude des émulsions avant traitement thermique montre que les caséines s’adsorbent préférentiellement aux APS à l’interface des globules gras. A faible teneur en caséines, l’interface des globules gras est majoritairement recouverte d’APS et les émulsions se déstabilisent rapidement au cours du traitement thermique. Lorsque la teneur en caséines augmente, la teneur en APS à l’interface des globules gras diminue et la stabilité des émulsions au traitement thermique est améliorée. Ainsi en modulant la teneur en caséines et en APS de l’émulsion il est possible de générer des émulsions stables au traitement thermique sur une large gamme de concentration en protéine.